english
français
RP2E INRA Université de Lorraine

Publications

Release of the cell-envelope protease PrtS in the growth medium of Streptococcus thermophilus 4F44

International Dairy Journal, 23 (2), pp. 91-98.

Chang, O.K., Perrin, C., Galia, W., Saulnier, F., Miclo, L., Roux, E., Driou, A., Humbert, G., Dary, A.

2012

PrtS is the sole cell envelope protease (CEP) characterized in Streptococcus thermophilus. It is believed that it is anchored to the cell wall by sortase A (SrtA) through the LPXTG motif present at its C-terminus. Two soluble proteases corresponding to PrtS in its proenzyme and mature form were detected in the supernatant of S. thermophilus strain 4F44. In this strain, 60% of the PrtS molecules are anchored to the cell wall and 40% released in the medium. Such a release might result from a partial deficiency in the strain 4F44 of SrtA, even if its sequence slightly differs from that of S. thermophilus strain LMD-9, in which PrtS is anchored. Indeed, the presence of an intact LPXTG motif at the C-terminus of the released proteases showed that the linking process driven by SrtA did not occur and these proteases were not released by proteolysis after their anchoring.

Imprimer le document

Voir le document sur le site de l'éditeur

179 Publications depuis 2019

Imprimer le listing

2024

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

2023

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

2022

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

2021

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

ACLN - Articles comité de lecture non-référencés bases de données HCÉRES

2020

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

ACLN - Articles comité de lecture non-référencés bases de données HCÉRES

2019

ACL - Articles comité de lecture référencés bases de données HCÉRES

ACLN - Articles comité de lecture non-référencés bases de données HCÉRES

Voir les productions antérieures

Toutes les productions scientifiques