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RP2E INRA Université de Lorraine

Publications

Release of the cell-envelope protease PrtS in the growth medium of Streptococcus thermophilus 4F44

International Dairy Journal, 23 (2), pp. 91-98.

Chang, O.K., Perrin, C., Galia, W., Saulnier, F., Miclo, L., Roux, E., Driou, A., Humbert, G., Dary, A.

2012

PrtS is the sole cell envelope protease (CEP) characterized in Streptococcus thermophilus. It is believed that it is anchored to the cell wall by sortase A (SrtA) through the LPXTG motif present at its C-terminus. Two soluble proteases corresponding to PrtS in its proenzyme and mature form were detected in the supernatant of S. thermophilus strain 4F44. In this strain, 60% of the PrtS molecules are anchored to the cell wall and 40% released in the medium. Such a release might result from a partial deficiency in the strain 4F44 of SrtA, even if its sequence slightly differs from that of S. thermophilus strain LMD-9, in which PrtS is anchored. Indeed, the presence of an intact LPXTG motif at the C-terminus of the released proteases showed that the linking process driven by SrtA did not occur and these proteases were not released by proteolysis after their anchoring.

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    In: Aquaculture explained: Farming o Eurasian perch. Vol. 1: Juvenile production. Irish Sea Fisheries Board publivation 24, pp 16-21.

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  • Perch description and biology

    In: Aquaculture explained: Farming o Eurasian perch. Vol. 1: Juvenile production. Irish Sea Fisheries Board publivation 24, pp 12-15.

    Rougeot C., Fontaine P., Mendiki S.M.N.

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