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RP2E INRA Université de Lorraine

Publications

The primary structure of a low-Mr multiphosphorylated variant of beta-casein in equine milk

Proteomics, 7 (8), pp. 1327-1335.

Miclo, L., Girardet, J.-M., Egito, A.S., Mollé, D., Martin, P., Gaillard, J.-L.

2007

Highly phosphorylated casein with a low molecular mass was isolated from Haflinger mare's milk by RP-HPLC. It accounts for 4.0% of the casein content. Its mass was determined by LC-ESI-MS before and after treatment by alkaline phosphatase. The molecular mass found for the apo-form (10 591 ± 2 Da) is in agreement with its primary structure, which was established by ESI-MS/MS from tryptic peptides. It appeared that this short protein (94 amino acid residues) is an internally truncated form of the full-length equine -casein (226 residues). This low-Mr variant of equine -casein displays a large deletion (residues 50-181), due to a cryptic splice site usage occurring within exon 7 during the course of primary transcripts processing. The phosphorylation pattern of this equine -casein variant was investigated by LC-ESI-MS and 2-DE. Seven phosphorylation forms were identified with one to seven phosphate groups with pIs ranging between 4.67 and 4.01. The major isoforms carry five and six phosphate groups.

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  • Broodstock management

    In: Aquaculture explained: Farming o Eurasian perch. Vol. 1: Juvenile production. Irish Sea Fisheries Board publivation 24, pp 16-21.

    Fontaine P., Kestemont P., Melard C.

  • Perch description and biology

    In: Aquaculture explained: Farming o Eurasian perch. Vol. 1: Juvenile production. Irish Sea Fisheries Board publivation 24, pp 12-15.

    Rougeot C., Fontaine P., Mendiki S.M.N.

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