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RP2E INRA Université de Lorraine

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Variability of hydrolysis of beta-, alpha-s1- and alpha-s2-caseins by 10 strains of Streptococcus thermophilus and resulting bioactive peptides

Journal of Agricultural and Food Chemistry, 60 (2), pp 554-565.

Miclo, L., Roux, E., Genay, M., Brusseaux, E., Poirson, C., Jameh, N., Perrin, C., Dary, A.

2012

Milk proteins contain numerous potential bioactive peptides, which may be released by digestive proteases or by the proteolytic system of lactic acid bacteria during food processing. The capacity of Streptococcus thermophilus to generate peptides, especially bioactive peptides, from bovine caseins was investigated. Strains expressing various levels of the Cell Envelope Proteinase, PrtS, were incubated either with αs1-, αs2- or β-casein. Analysis of the supernatants by LC-ESI-MS/MS showed that the β-casein was preferentially hydrolyzed first, followed by αs2-casein and then αs1-casein. Numbers and types of peptides released were strain-dependent. Hydrolysis appeared to be linked with the accessibility of different casein regions by protease. Analysis of bonds hydrolyzed in the region 1-23 of αs1-casein suggests that PrtS is at least in part responsible for the peptide production. Finally, among the generated peptides, 13 peptides from β-casein, 5 from αs2-casein and 2 from αs1-casein have been reported as bioactive, 15 of them being angiotensin-converting enzyme inhibitors.

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